Aminosäuren sind die chemischen Bausteine von Peptiden und Proteinen (Eiweißen). Aminosäuren sind eine Gruppe von Verbindungen mit einer Carboxylgruppe (-COOH), auch C-Terminus, und einer Aminogruppe (-NH2), auch N-Terminus. Die verschiedenen Aminosäuren unterscheiden sich in einer Seitenkette, auch Rest genannt. Im allgemeinen Sprachgebrauch sind hiermit die 20 proteinogenen Aminosäuren gemeint, die in der DNA durch je drei Basen verschlüsselt sind. Es handelt sich dabei stets um ?-Aminosäuren, wo die Aminogruppe und die Carboxylgruppe beide mit dem selben Kohlenstoffatom (C?) verbunden sind. Zu den übrigen, über 500 natürlichen, nicht-proteinogenen Aminosäuren gehört beispielsweise das Thyroxin, ein Hormon der Schilddrüse.
Aminosäuren werden in Abhängigkeit von Länge und Funktion Peptide oder Proteine genannt. Bis zu einer Verkettung von etwa 50 (höchstens 100) Aminosäuren spricht man generell von Peptiden. Die einzelnen Aminosäuren sind dabei innerhalb der Kette über die sog. Peptidbindung (Säureamid) verknüpft.
Alle Lebewesen stellen Proteine aus Aminosäuren zusammen; die Aminosäuren und ihre Reihenfolge sind in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) in Basentripletts (Codons)codiert. Aminosäuren, die ein Organismus nicht selbst herstellen kann, heißen essentielle Aminosäuren und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Für Menschen sind Valin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Methionin, Threonin und Lysin essentielle Aminosäuren. (Merkspruch: Phenomenale Isolde trüpt metunter Leutnant Valentins lysterne Thräume.) Semi-essentielle Aminosäuren müssen nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden, z. B. während des Wachstums oder bei schweren Verletzungen. Die übrigen Aminosäuren werden entweder direkt synthetisiert, oder aus anderen Aminosäuren durch Modifikation gewonnen. Für Kinder sind zusätzlich zu den generell essentiellen Aminosäuren auch Cystein (bzw. Cystin) und Tyrosin essentiell, da in diesem Lebensalter die Körperfunktion zu deren Produktion noch nicht ausgereift ist.
Die letzte Entdeckung war das Pyrrolysin, entdeckt in einer Mikrobe, die im Verdauungstrakt von Kühen lebt. Wissenschaftler von der Ohio State University (USA) haben den 22. bislang bekannten im Erbgut kodierten Baustein des Lebens aufgespürt
Fast alle Aminosäuren sind chiral gebaut. Sie besitzen ein asymmetrisches Kohlenstoffatom, das als chirales Zentrum wirkt. Daher gibt es (mit Ausnahme von Glycin) stets zwei Enantiomere, die sich wie Bild und Spiegelbild verhalten. Bei chemischen Synthesen entstehen meist Racemate, bei biologischen Systemen aufgrund der Substratspezifität der beteiligten Enzyme dagegen die reinen Enantiomeren. Deshalb findet man bei Lebewesen fast ausschließlich nur ein Enantiomer, die L-Form der entsprechenden Aminosäure. Für die Angabe der Chiralität bei Aminosäuren eignet sich besonders die Fischernomenklatur.
Nach Brønsted ist eine Säure ein chemischer Stoff, der Protonen an Reaktionspartner abgeben kann (Protonendonator), eine Base hingegen ein Stoff, der vermittels eines freien Elektronenpaars Protonen aufnehmen kann (Protonenakzeptor). Man beachte, dass bei diesen Vorgängen ein Rollenwechsel stattfindet: Protonenabgabe macht aus einer Säure eine Base, Protonenaufnahme aus einer Base eine Säure.
In wässriger Lösung liegen freie Aminosäuren als Zwitterionen vor, d. h. die Aminogruppe ist protoniert und die Carboxylgruppe ist deprotoniert: H3N+-CHR-COO-. In Proteinen sind allerdings beide Gruppen an der Peptidbindung beteiligt und daher ungeladen.
Eine umso größere Bedeutung hat daher der saure oder basische Charakter der Seitenketten. Die sauren Aminosäuren Asp und Glu sowie die basischen Lys und Arg sind bekannt. Beim pH-Wert der Zelle liegt die protonierte (saure) Form der Aminogruppe H3N+ und die deprotonierte (basische) Form der Carboxylgruppe COO- vor.
Die geladenen Seitenketten beeinflussen zum einen das Löslichkeitsverhalten, sie machen Abschnitte eines Proteins hydrophil, zum anderen spielen sie eine wichtige Rolle bei der Anbindung und Umsetzung des Substrats.